酶算什麼生物

『壹』 酶是什麼

酶（enzyme），早期是指in yeast 在酵母中的意思，指由生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。大多數由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。

『貳』 生物化學名詞解釋酶

酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由於酶的作用，生物體內的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。

隨著人們對酶分子的結構與功能、酶促反應動力學等研究的深入和發展，逐步形成酶學（enzymology）這一學科。

酶的化學本質是蛋白質（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白為蛋白質部分，輔助因子為非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。

『叄』 酶是由活細胞產生的具有什麼功能的大分子物質

1、酶是活細胞產生的具有催化功能的大分子物質。
2、酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化劑，它能夠加快生化反應的速度，但是不改變反應的方向和產物。也就是說酶只能用於改變各類生化反應的速度，但並不是生化反應本身。酶是一種由氨基酸組成的具有特殊生物活性的物質，它存在於所有活的動植物體內，是維持機體正常功能，消化食物，修復組織等生命活動的一種必需物質。它幾乎參與所有的生命活動：思考問題，運動，睡眠，呼吸，憤怒，哭泣或者分泌荷爾蒙等都是以酶為中心的活動結果。酶催化劑樣的催化作用催動著機體的生化反應，催動著生命現象的進行。若沒有酶，生化反應將無法進行，五大營養素（碳水化合物、類脂質、蛋白質、維生素、礦物質）都將變的對機體毫無用處，生命現象將會停止。因此，酶對生命的重要性不言而喻，甚至很多人將它稱為「活著的物質」，「掌握所有生命活動的物質」。
3、酶是一種有機的膠狀物質，主要由蛋白質組成，對於生物化學變化起催化作用，發酵就是靠它的作用。

『肆』 生物學的，酶是什麼

親，酶是具有生物催化功能的高分子物質，是維持身體正常功能，促進新陳代謝，進行組織修復等所必需的生命元素。

『伍』 什麼是酶酶的生物學特點酶在生命過程和工農業生產中的作用

酶的定義：催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。
特點：具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。
在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行． 酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一． 酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用． 人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界。
在工農業中也起到了很大的作用：如啤酒的發酵，乙醇汽油等生產都離不開，

『陸』 酶是什麼

酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。 酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由於酶的作用，生物體內的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。

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結構特性

生物酶是具有催化功能的蛋白質。像其他蛋白質一樣，酶分子由氨基酸長鏈組成。其中一部分鏈成螺旋狀，一部分成折疊的薄片結構，而這兩部分由不折疊的氨基酸鏈連接起來，

而使整個酶分子成為特定的三維結構。生物酶是從生物體中產生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：高效性：用酶作催化劑，酶的催化效率是一般無機催化劑的10^7~10^13倍。

專一性：一種酶只能催化一類物質的化學反應，即酶是僅能促進特定化合物、特定化學鍵、特定化學變化的催化劑。

『柒』 酶是屬於化學的概念還是生物的呢

生物化學概念。
解釋：由於酶開始都是從生物體內提取出來的，屬於生物催化劑，當然為生物學概念。後來，生物學的發展和其他學科相互滲透、交叉聯系的越來越緊密，發展出了很多新的學科，所以酶是個生物化學的概念。

『捌』 酶是不是微生物

不是 酶是蛋白質 不是活的微生物 高溫滅活是因為結構破壞了 不是死了

『玖』 酶是什麼產生的具有催化功能的什麼

酶,又稱為酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化劑.絕大多數的酶都是蛋白質.人們已經發現兩類生物催化劑：普通酶(Enzyme)是有活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質,是機體內催化各種代謝反應的最主要的催化劑； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特異催化作用的核酸,是近年來發現的一類新的生物催化劑,其作用主要是參與RNA的剪接.

即指酶,一類由生物體產生的具有高效和專一催化功能的蛋白質.酶催化劑和活細胞催化劑均可稱為生物催化劑.在生物體內,酶參與催化幾乎所有的物質轉化過程,與生命活動有密切關系；在體外,也可作為催化劑進行工業生產.酶有很高的催化效率,在溫和條件下（室溫、常壓、中性）極為有效,其催化效率為一般非生物催化劑的109～1012倍.酶催化劑選擇性（又稱作用專一性）極高,即一種酶通常只能催化一種或一類反應,而且只能催化一種或一類反應物(又稱底物)的轉化,包括立體化學構造上的選擇性.與活細胞催化劑相比,它的催化作用專一,無副反應,便於過程的控制和分離.

人類自從創造釀酒、制飴、做醬等工藝時起,即對生物催化作用有了初步認識.1897年德國E.布赫納在對發酵過程進行的研究中,發現酵母的無細胞抽提液(即萃取液)也能引起發酵,這就為酶的分離純化與研究提供了可能.1926年脲酶首次被結晶出來,並證明為蛋白質；以後又用各種方法制備和研究了上百種酶,證實了酶都是蛋白質；都是由氨基酸按一定順序結合構成的大分子；在生理環境中,酶分子中的原子分別處於一定的空間位置上,形成特定的構象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）轉化的酶催化反應中,酶的結構中通常含有金屬中心.例如過氧化氫分解酶含鐵；遞送磷的酶含鎂；能分解二氧化碳的酶含鉻.酶中的金屬元素之間形成一個較小區域的活性構造,固定在一個龐大的蛋白質分子上,分子量可高達數百萬,如固氮酶中含有的鐵鉬蛋白,分子量約27～30萬,每個分子系由一個鉬原子、20個鐵原子、20個半胱氨酸分子及15個不穩定的硫原子所組成.有相當數量的酶是以復合蛋白質的形式存在的,即除去蛋白質成分外,還含有其他的輔因子,如金屬離子、某些維生素及其衍生物等小分子物質,這些輔因子是酶表現活性所必需的.與蛋白質部分結合較緊的稱輔基,結合較松的稱輔酶.前者如過氧化氫酶中的鐵卟啉；後者如一些脫氫酶中的煙醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有輔因子的復合蛋白質稱全酶,除去輔因子的稱酶蛋白.酶蛋白與許多蛋白不同之處為酶蛋白都具有一個與催化有關的特定區域,其中包括與催化過程有關的催化基團,以及與底物結合有關的結合基團.高溫、強酸、強鹼能破壞酶蛋白的空間結構而使其失去活性.酶的催化能力稱為酶的活力.1961年國際生物化學聯合會酶學委員會規定：在一分鍾內催化一微摩爾底物發生反應所需的酶量為一個酶單位,以 U表示.而以每毫克蛋白質所含的酶單位數稱為比活力.1972年,國際純粹化學和應用化學聯合會(IUPAC)與國際生物化學聯合會建議採用「酶活力」來代替「酶單位」,即每秒鍾轉化一摩爾底物所需的酶活力為一個 Katal,簡稱Kat.1Kat=6×107U.影響酶活力的因素很多,如溫度、pH值、反應物系的濃度及有關抑制劑等（見酶動力學）.

『拾』 生物酶是什麼

生物酶是由活細胞產生的具有催化作用的有機物，大部分為蛋白質，也有極少部分為RNA。

酶可分為四級結構：

一級結構是氨基酸的排列順序；二級結構是肽鏈的平面空間構象；三級結構是肽鏈的立體空間構象；四級結構是肽鏈以非共價鍵相互結合成為完整的蛋白質分子。真正起決定作用的是酶的一級結構，它的改變將改變酶的性質(失活或變性)。

酶的作用機理比較被認同的是Koshland的「誘導契合」學說，其主要內容是：當底物結合到酶的活性部位時，酶的構象有一個改變。

催化基團的正確定向對於催化作用是必要的。底物誘導酶蛋白構象的變化，導致催化基團的正確定位與底物結合到酶的活性部位上去，重金屬離子會與活性部位結合使酶失活。

(10)酶算什麼生物擴展閱讀：

蛋白酶的分類：

按蛋白酶水解蛋白質的方式可分為以下幾種。

（1）切開蛋白質分子內部肽鍵，生成相對分子質量較小的多肽類，這類酶一般叫內肽酶；

（2）切開蛋白質或多肽分子氨基或羧基末端的肽鍵，而游離出氨基酸，這類酶叫外肽酶。作用於氨基末端的稱為氨肽酶，作用於羧基末端的稱為羧肽酶；

（3）水解蛋白質或多肽的脂鍵；

（4）水解蛋白質或多肽的醯氨鍵。

按酶的來源可以分為動物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。

微生物蛋白酶又可分為細菌蛋白酶、黴菌蛋白酶、酵母蛋白酶和放線菌蛋白酶。

按蛋白酶作用的最適 pH 可以分為 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的鹼性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。

為了方便起見，微生物蛋白酶常用這種分類方法；根據蛋白酶的活性中心和最適反應 pH 可以分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋白酶、金屬蛋白酶和活性中心有兩個羧基的酸性蛋白酶。