⑴ 蛋白質在生命活動中有什麼重要作用
蛋白質在生命活動中的重要作用：
1、儲存能量。
2、運輸作用，入血紅蛋白可以運輸氧氣。
3、免疫作用，如免疫球蛋白。
4、調節作用，如合成生長激素等。
5、構成機體的組織和器官等。
蛋白質的作用：
蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起著十分重要的作用。
生物的結構和性狀都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。
在細胞和生物體內各種生物化學反應中起催化作用的酶主要也是蛋白質。許多重要的激素，如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質。
此外，多種蛋白質，如植物種子(豆、花生、小麥等)中的蛋白質和動物蛋白、乳酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質。有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器。
⑵ 為何說蛋白質是兩性電解質有何應用
蛋白質含有-cooh和-nh2兩種基團
-cooh酸性基團，可以電離出h+
-nh2鹼性基團，可以結合h+形成-nh3+，相當於結合h+使得電離出oh-
所以說是兩性電離的
等電點就是蛋白質的凈電荷為0的ph點
⑶ 為什麼說蛋白質是兩性電解質有何應用
同時帶有酸性基團和鹼性基團，在酸性和鹼性條件下都能進行解離
⑷ 蛋白質在生命活動中有何重要意義
蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中,起著十分重要的作用。
生物的結構和性狀都與蛋白質有關.蛋白質還參與基因表達的調節,以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程.
在細胞和生物體內各種生物化學反應中起催化作用的酶主要也是蛋白質.許多重要的激素,如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質.此外,多種蛋白質,如植物種子（豆、花生、小麥等）中的蛋白質和動物蛋白、乳酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質.有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器.
⑸ 論述核酸與蛋白質變性的機制及其在生命活動中的重要意義
生物化學
緒 論 Preface
生物化學（biochemistry）是研究生命化學的科學，它在分子水平上探討生命的本質，即研究生物體的分子結構與功能，物質代謝與調節，遺傳信息的傳遞與調控，及其在生命活動中的作用。
人們通常將研究核酸、蛋白質等所有生物大分子的結構、功能及基因結構、表達與調控的內容，稱為分子生物學。所以分子生物學是生物化學的重要組成部分。
一、生物化學發展簡史
1．初期階段(18世紀—20世記初)
生物化學的研究始於18世紀，但作為一門獨立的科學是在20世紀初期。主要研究生物體的化學組成。
2．蓬勃發展階段（從20世記初—20世記中期）
主要在營養學，內分泌學，酶學，物質代謝及其調控等方面取得了重大進展。
3．分子生物學發展階段（從20世紀中期 至今）
主要有物質代謝途徑的研究繼續發展，重點進入代謝調節與合成代謝的研究。
另外，顯著特徵是分子生物學的崛起。DAN雙螺旋結構模型的提出，遺傳密碼的破譯，重組DNA技術的建立等。
20世紀末始動的人類基因組計劃（human genome project）是人類生命科學中的又一偉大創舉。
以基因編碼蛋白質的結構與功能為重點之一的功能基因組研究已迅速崛起。當前出現的的蛋白質組學（proteomics）領域。
闡明人類基因組功能是一項多學科的任務，因而產生了一門前景廣闊的新興學科-----生物信息學（bioinformatics）。
我國科學家對生物化學的發展做出了重大的貢獻。
二、生物化學研究的主要內容
1．生物分子的結構與功能 2．物質代謝及其調節 3．基因信息傳遞及其調控
三、生物化學與醫學 生物化學是一門重要的醫學基礎課，與醫學有著緊密的聯系。
四、本書綱要 全書分四篇，共23章。
第一篇 生物大分子的結構和功能
生物大分子通常都有一定的分子結構規律，即由一定的基本結構單位，按一定的排列順序和連接方式而形成的多聚體。蛋白質和核酸是體內主要的生物大分子，各自有其結構特徵，並分別行使不同的生理功能。
酶是一類重要的蛋白質分子，是生物體內的催化劑。
本篇將介紹蛋白質的結構、功能；核酸的結核與功能；酶等三章。重點掌握上述生物大分子物質的結構特性，重要功能及基本的理化性質與應用，這對理解生命的本質具有重要意義。
第一章 蛋白質的結構與功能
Structure and Function of Protein
一、授課章節及主要內容：第一章 蛋白質的結構與功能
二、授課對象：臨床醫學、預防、法醫（五年制）、臨床醫學（七年制）
三、授課學時
本章共3節課時（每個課時為45分鍾）。講授安排如下：
第一次課（2學時）：緒論；第一節；第二節。 第二次課（1學時）：第三節，第四節
四、教學目的與要求
目的：通過本章學習掌握蛋白質是由20種氨基酸藉肽鍵組成的生物大分子，是機體的基本結構成分，也是機體各種生理功能的物質基礎，是生命活動的直接體現者。
要求：掌握蛋白質的生物學重要性。掌握蛋白質的分子組成特點和基本單位。掌握蛋白質的分子結構及其與功能的關系。熟悉蛋白質的重要理化性質。了解蛋白質的重要分離和純化方法。
五、重點與難點
重點：1．蛋白質的生物學重要性。2．蛋白質的分子組成特點和基本單位。3．蛋白質的分子結構及其與功能的關系。
難點：蛋白質的分子結構及其與功能的關系。
六、教學方法及授課大致安排
重點講授，復習、提問、小結相結合。 應用多媒體課件。
七、主要外文專業詞彙 protein amino acid isoelectric point polypeptide glutathione(GSH) β-pleated sheat motif chaperon domain subunit fibronectin cytochrome c myoglubin hemoglobin(Hb) ACTH protein denature electrophoresis chromatography allosteric effect
十、授課提綱(或基本內容)
蛋白質是生物體含量最豐富的生物大分子物質，約占人體固體成分的45%，且分布廣泛，所有細胞、組織都含有蛋白質。生物體結構越復雜，蛋白質的種類和功能也越繁多。蛋白質也是機體的功能分子（working molecules）。它參與機體的一切生理活動，機體的各種生理功能幾乎都是通過蛋白質來完成的，而且在其中起著關鍵作用，所以蛋白質是生命的物質基礎。
第一節 蛋白質的分子組成
Conformation of Protein Molecules
一、蛋白質的元素組成
組成蛋白質的元素除含有碳、氫、氧外都含有氮。有些蛋白質還含有少量硫、磷、鐵、錳、鋅、銅、碘等。
大多數蛋白質含氮量比較接近，平均為16%，這是蛋白質元素組成的一個特點。
蛋白質的元素組成中含有氮，是碳水化物、脂肪在營養上不能替代蛋白質的原因。
二、 氨基酸
氨基酸（amino acid）是組成蛋白質的基本單位。組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種。其化學結構式有一個共同特點，即在連接羧基的α碳原子上還有一個氨基，故稱α氨基酸(除甘氨酸外)。
（一）氨基酸的結構
組成人體蛋白質的20種氨基酸，其結構可由下列通式表示（圖1-1 見六版教材圖1-1）。
各種氨基酸在結構上有下列特點。
1．組成蛋白質的氨基酸，除甘氨酸外，均屬L-α-氨基酸。
2．不同的L-α-氨基酸，其側鏈（R）不同。
（二）氨基酸的分類
根據氨基酸側鏈R基團的結構和性質，可將20種氨基酸分成四類。
1. 非極性疏水性氨基酸 2．極性中性氨基 3．酸性氨基酸 4．鹼性氨基酸
在蛋白質的修飾過程中，蛋白質分子中20種氨基酸殘基的某些基團還可被甲基化、甲醯化、乙醯化、異戊二烯化和磷酸化等。
（三）氨基酸的理化性質
1.兩性解離及等電點：所有氨基酸都含有鹼性的α-氨基和酸性的α-羧基，因此氨基酸是一種兩性電解質，具有兩性解離的特性。
2.紫外吸收性質 根據氨基酸的吸收光譜，含有共軛雙鍵的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波長附近(圖1-3)。
3.茚三酮反應：可作為氨基酸定量分析方法。
三、 肽（peptides）
一肽(peptide)
在蛋白質分子中由一分子氨基酸的α-羧基與另一分子氨基酸的α-氨基脫水生成的鍵稱為肽鍵（peptide bond）。肽鍵是蛋白質分子中基本的化學鍵。如由 二個氨基酸以肽鍵相連形成的肽稱為二肽，相互之間以肽鍵相連。二肽還可通過肽鍵與另一分子氨基酸相連生成三肽。此反應可繼續進行，依次生成四肽、五肽……。由10個以內的氨基酸由肽鍵相連生成的肽稱為寡肽（oligopeptide），由更多的氨基酸借肽鍵相連生成的肽稱為多肽（polypeptide）。多肽是鏈狀化合物，故稱多肽鏈（polypeptide chain）。多肽鏈中的氨基酸分子因脫水縮合而基團不全，故稱為氨基酸殘基（resie）。多肽鏈中形成肽鍵的4個原子和兩側的α-碳原子成為多肽鏈的骨架或主鏈。構成多肽鏈骨架或主鏈的原子稱為主鏈原子或骨架原子，而餘下的R基團部分，稱為側鏈。多肽鏈的左端有自由氨基稱為氨基末端（aminoterminal）或N-端，右端有自由羧基稱為羧基 末端（carboxylterminal）或C-端。把含有51個氨基酸殘基、分子量為5733的胰島素稱作蛋白質。這似乎是習慣上的多肽與蛋白質的分界線（見六版圖1-4）。
二生物活性肽
⒈谷胱甘肽(glutathione, GSH) GSH是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。第一個肽鍵與一般不同，由谷氨酸γ-羧基與半胱氨酸的氨基組成(圖1-5)，分子中半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。（見六版圖1-5和圖1-6）。
⒉多肽類激素及神經肽
第二節 蛋白質的分子結構
Molecular Structure of Protein
人體的蛋白質分子是由20種氨基酸借肽鍵相連形成的生物大分子。每種蛋白質都有其一定的氨基酸組成及氨基酸排列順序，以及肽鏈特定的空間排布。從而體現了蛋白質的特性，是每種蛋白質具有獨特生理功能的結構基礎。蛋白質分子結構分成一級結構、二級結構、三級結構、四級結構4個層次，後三者統稱為空間結構、高級結構或空間構象（conformation）。蛋白質的空間結構涵蓋了蛋白質分子中的每一原子在三維空間的相對位置，它們是蛋白質特有性質和功能的結構基礎。由一條肽鏈形成的蛋白質只有一級結構、二級結構和三級結構，由二條或二條以上肽鏈形成的蛋白質才可能有四級結構。
一、蛋白質的一級結構
蛋白質中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構（primary structure）。肽鍵是一級結構的主要化學鍵。有些蛋白質還包含二硫鍵，即由兩個半胱氨酸巰基脫氫氧化而成。圖2-3為牛胰島素的一級結構。（見六版教材圖1-8）。 目前已知一級結構的蛋白質數量已相當可觀，並且還以更快的速度增長。國際互聯網有若乾重要的蛋白質資料庫（updated protein databases），收集了大量最新的蛋白質一級結構及其他資料,為蛋白質結構與功能的深入研究提供了便利。
二、蛋白質的二級結構
蛋白質的二級結構（secandary structure）是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置。不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。蛋白質的二級結構主要包括α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規捲曲。
（一）肽單元
構成肽鍵的4個原子和與其相鄰的兩個α碳原子（Cα）構成一個肽單元（peptide unit）。由於參與肽單元的6個原子——Cα1、C、O、N、H、Cα2位於同一平面，故又稱為肽平面（ 見六版教材圖1-9）。
（二）α-螺旋
α-螺旋（α-helix）：蛋白質分子中多個肽單元通過氨基酸α-碳原子的旋轉，使多肽鏈的主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋上升，盤旋成穩定的α-螺旋構象（ 見六版教材圖1-10）。α螺旋靠氫鍵維持。若氫鍵破壞，則α-螺旋構象即遭破壞。
（三）β-折疊（β-pleated sheet）
每個肽單元以Cα為旋轉點，依次折疊成鋸齒狀結構， 氨基酸殘基側鏈交替地位於鋸齒狀結構的上下方。（圖2-6 見六版教材圖1-11），氫鍵是維持β-折疊結構的主要次級鍵。圖2-6 β-折疊
（四）β-轉角（β-turn）和 無規捲曲（random coil）
β-轉角伸展的肽鏈形成180°回折，即U形轉角結構（圖1-7 見六版教材圖1-11B）。無規捲曲系指沒有確定規律性的那部分肽鏈構象。
（五）模體(motif)
在許多蛋白質分子中，可發現二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個特殊的空間構象，被稱為模體。一個模序總有其特徵性的氨基酸序列，並發揮特殊的功能。如在許多鈣結合蛋白分子中通常有一個結合鈣離子的模序。它由α-螺旋-環-α-螺旋三個肽段組成(圖1-12A)。鋅指結構(zinc finger)也是一個常見的模體例子。此模體由1個α-螺旋和2個反平行的β-折疊三個肽段組成(圖1-12B)。由於Zn2+可穩固模體中α-螺旋結構，致使此α-螺旋能鑲嵌於DNA的大溝中，因此含鋅指結構的蛋白質都能與DNA或RNA結合。可見模體的特徵性空間構象是其特殊功能的結構基礎。
（六）氨基酸殘基的側鏈對二級結構形成的影響
蛋白質二級結構是以一級結構為基礎的。一段肽鏈其氨基酸殘基的側鏈適合形成α-螺旋或β-折疊，它就會出現相應的二級結構。
三、蛋白質的三級結構
(一)蛋白質的三級結構（tertiary structure）是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。
例:Mb（肌紅蛋白）是由153個氨基酸殘基構成的單條肽鏈的蛋白質，含有1個血紅素輔基。可進行可逆的氧合和脫氧，圖1-13
蛋白質三級結構的形成和穩定主要靠次級鍵——疏水鍵、離子鍵（鹽鍵）、氫鍵和Van der Waals力等。疏水性氨基酸的側鏈R基為疏水基團，有避開水，相互聚集而藏於蛋白質分子內部的自然趨勢，這種結合力叫疏水鍵（圖1-11 見六版教材圖1-14）。
圖1-11 維持蛋白質分子構象的各種化學鍵
（二）結構域
分子量大的蛋白質三級結構常可分割成1個和數個球狀或纖維狀的區域，折疊得較為緊密，各行其功能，稱為結構域(domain)。如纖連蛋白(fibronectin)，它由二條多肽鏈通過近C-端的兩個二硫鍵相連而成，含有6個結構域，各個結構域分別執行一種功能，有可與細胞、膠原、DNA和肝素等配體結合的結構域(圖1-15)。
（三）分子伴侶
除一級結構為決定因素外，蛋白質空間構象的正確形成還需要一類稱為分子伴侶(chaperon)的蛋白質參與。分子伴侶通過提供一個保護環境從而加速蛋白質折疊成天然構象或形成四級結構。分子伴侶廣泛地存在於從細菌到人的生物體中，其中有很大一部分被稱之為熱休克蛋白（heat shock protein）。
四、蛋白質的四級結構
在體內有許多蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，才能全面地執行功能。每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基（subunit），這種蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構（quaternary structure）。
在四級結構中，各個亞基間的結合力主要是氫鍵和離子鍵維持四級結構。含有四級結構的蛋白質，單獨的亞基一般沒有生物學功能，只有完整的四級結構寡聚體才有生物學功能。亞基分子結構相同,稱之為同二聚體(homodimer),若亞基分子結構不同,則稱之為異二聚體(heterodimer)。血紅蛋白(hemoglobin,Hb)是由2個α亞基和2個β亞基組成的四聚體，兩種亞基的三級結構頗為相似，且每個亞基都結合有1個血紅素（heme）輔基（圖1-16 見六版教材圖1-16）。
五、蛋白質的分類
（一）根據蛋白質組成成分可分成單純蛋白質和結合蛋白質，單純蛋白質只含氨基酸；結合蛋白質，除蛋白質部分外，還含有非蛋白質部分，為蛋白質的生物活性或代謝所依賴。結合蛋白質中的非蛋白質部分被稱為輔基，絕大部分輔基通過共價鍵方式與蛋白質部分相連。輔基的種類也很廣，常見的有色素化合物、寡糖、脂類、磷酸、金屬離子甚至分子量較大的核酸。
（二）蛋白質還可根據其形狀分為纖維狀蛋白質和球狀蛋白質兩大類。
第三節 蛋白質的結構與功能的關系 Relationship of Protein Structure and Function
一、蛋白質的一級結構與功能的關系
（一）蛋白質的一級結構是空間構象的基礎
Anfinsen在研究核糖核酸酶時已發現，蛋白質的功能與其三級結構密切相關，而特定三級結構是以氨基酸順序為基礎的。核糖核酸酶是由124個氨基酸殘基組成的一條多肽鏈，分子中8個半胱氨酸的巰基構成四對二硫鍵(Cys26和Cys84, Cys40和Cys95, Cys58和Cys110, Cys65和Cys72)(圖1-17A)。進而形成具有一定空間構象的球狀蛋白質。用變性劑和還原劑β-巰基乙醇處理該酶溶液，分別破壞二硫鍵和次級鍵，使其空間結構被破壞。但肽鍵不受影響，一級結構仍保持完整，酶變性失去活性。如用透析方法除去尿素和β-巰基乙醇後，核糖核酸酶又從無序的多肽鏈捲曲折疊成天然酶的空間結構，酶從變性狀態復性，酶的活性又恢復至原來水平（圖1-17B見六版教材圖1-17）。這充分證明，只要其一級結構未被破壞，就可能恢復原來的三級結構，功能依然存在，所以多肽鏈中氨基酸的排列順序是蛋白質空間結構的基礎。
（二）一級結構與功能的關系
已有大量的實驗結果證明，一級結構相似的多肽或蛋白質，其空間構象以及功能也相似。
例如不同哺乳類動物的胰島素分子結構都由A和B兩條鏈組成，且二硫鍵的配對和空間構象也極相似，它們都執行著相同的調節糖代謝等的生理功能（表1-2）。
又例如垂體前葉分泌的促腎上腺皮質激素(ACTH)和促黑激素(α-MSH, β-MSH)共有一段相同的氨基酸序列(圖1-18)，因此，ACTH也可促進皮下黑色素生成，但作用較弱。
又例存在於生物界的蛋白質如細胞色素C(cytochrome C)，比較它們的一級結構，可以幫助了解物種進化間的關系(圖1-19)。
但有時蛋白質分子中起「關鍵」作用的氨基酸殘基缺失或被替代，都會嚴重影響空間構象乃至生理功能，甚至導致疾病產生。例如正常人血紅蛋白β亞基的第6位氨基酸是谷氨酸，而鐮刀形貧血患者的血紅蛋白中，谷氨酸變成了纈氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，僅此一個氨基酸之差，本是水溶性的血紅蛋白，就聚集成絲，相互粘著，導致紅細胞變形成為鐮刀狀而極易破碎，產生鐮刀形紅細胞性貧血（sickle cell anemia）。這種由蛋白質分子發生變異所導致的疾病，被稱之為「分子病」，其病因為基因突變所致。
二、蛋白質空間結構與功能的關系
體內蛋白質所具有的特定空間構象都與其發揮特殊的生理功能有著密切的關系。
（一）肌紅蛋白和血紅蛋白結構
肌紅蛋白(myoglubin， Mb)與血紅蛋白都是含有血紅素輔基的蛋白質。血紅素是鐵卟啉化合物(圖1-20)，它由4個吡咯環通過4個甲炔基相連成為一個環形，Fe2+ 居於環中。從X線衍射法分析獲得的肌紅蛋白的三維結構(圖1-13)中，可見它是一個只有三級結構的單鏈蛋白質，氨基酸殘基上的疏水側鏈大都在分子內部，富極性及電荷的則在分子表面，因此其水溶性較好。Mb分子內部有一個袋形空穴，血紅素居於其中。
血紅蛋白(hemoglubin，Hb)具有四個亞基組成的四級結構(圖1-16)，每個亞基結構中間有一個疏水局部，可結合1個血紅素並攜帶1分子氧，因此一分子Hb共結合4分子氧。成年人紅細胞中的Hb主要由兩條α肽鏈和兩條β肽鏈(α2β2)組成，α鏈含141個氨基酸殘基，β鏈含146個氨基酸殘基。胎兒期主要為α2γ2，胚胎期為α2ε2。Hb各亞基的三級結構與Mb極為相似。Hb亞基之間通過8對鹽鍵(圖1-21)，使四個亞基緊密結合而形成親水的球狀蛋白。
（二）血紅蛋白的構象變化與結合氧
Hb與Mb一樣可逆地與O2結合，氧合Hb占總Hb的百分數(稱百分飽和度)隨O2濃度變化而變化。圖1-22為Hb和Mb的氧解離曲線，前者為S狀曲線，後者為直角雙曲線。可見，Mb易與O2結合，而Hb與O2的結合在O2分壓較低時較難。為什麼？根據S形曲線的特徵可知，Hb中第一個亞基與O2結合以後，促進第二及第三個亞基與O2的結合，當前三個亞基與O2結合後，又大大促進第四個亞基與O2結合，這種效應稱為正協同效應(positive cooperativity)。協同效應的定義是指一個亞基與其配體(Hb中的配體為O2)結合後，能影響此寡聚體中另一亞基與配體的結合能力。如果是促進作用則稱為正協同效應; 反之則為負協同效應。還可根據Perutz等利用X線衍射技術分析Hb和氧合Hb結晶的三維結構圖譜，提出了解釋O2與Hb結合的正協同效應的理論。未結合O2時，Hb的α1/β1和α2/β2呈對角排列，結構較為緊密，稱為緊張態(tense state, T態)，T態Hb與O2的親和力小。隨著O2的結合，4個亞基羧基末端之間的鹽鍵（圖1-21）斷裂，其二級、三級和四級結構也發生變化，使α1/β1和α2/β2的長軸形成15°的夾角(圖1-23)，結構顯得相對鬆弛，稱為鬆弛態(relaxed state, R態)。圖1-24顯示Hb氧合與脫氧時T態和R態相互轉換的可能方式。此種一個氧分子與Hb亞基結合後引起亞基構象變化，稱為變構效應(allosteric effect)。小分子O2稱為變構劑或效應劑，Hb則被稱為變構蛋白。變構效應具有普遍生物學意義。
（三）蛋白質構象改變與疾病
若蛋白質的折疊發生錯誤，盡管其一級結構不變，但蛋白質的構象發生改變，仍可影響其功能，嚴重時可導致疾病發生，有人將此類疾病稱為蛋白構象疾病。有些蛋白質錯折疊後相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的澱粉樣纖維沉澱，產生毒性而致病，表現為蛋白質澱粉樣纖維沉澱的病理改變，這類疾病包括人紋狀體脊髓變性病、老年痴呆症、亨丁頓舞蹈病（Huntington disease）、瘋牛病等。
第四節 蛋白質的理化性質及其分離純化 The Characters of Protein and its Purification
一、蛋白質的理化性質
（一）蛋白質的兩性電離
蛋白質是由氨基酸組成，其分子末端除有自由的α-NH2和α-COOH外，許多氨基酸殘基的側鏈上尚有可解離的基因，這些基團在溶液一定pH條件下可以解離成帶負電荷或正電荷的基團。當蛋白質溶液在某一pH時，蛋白質解離成正負離子的趨勢相等，即成兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點（isoelectric point,PI）。蛋白質溶液的pH大於等電點時，該蛋白質顆粒帶負電荷，小於等電點時則帶正電荷。
（二）蛋白質的膠體性質
蛋白質是生物大分子，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達1～100nm，為膠粒范圍之內。（三）蛋白質的變性、沉澱和凝固
在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質的變性(denaturation)。
1． 蛋白質變性的特徵：蛋白質變性的主要特徵是生物活性喪失。
2． 蛋白質變性的本質：一般認為蛋白質的變性主要發生二硫鍵和非共價鍵的破壞，蛋白質變性是蛋白質空間構象的改變或破壞，不涉及一級結構中氨基酸序列的改變。
3． 蛋白質變性的意義：在臨床醫學上，變性因素常被應用來消毒及滅菌。此外, 防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑(如疫苗等)的必要條件。
4. 若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素後，有些蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性(renaturation)。圖1-17所示。但是許多蛋白質變性後，空間構象嚴重被破壞，不能復原，稱為不可逆性變性。
5. 蛋白質經強酸、強鹼作用發生變性後，仍能溶解於強酸或強鹼溶液中，若將pH調至等電點，則變性蛋白質立即結成絮狀的不溶解物，此絮狀物仍可溶解於強酸和強鹼中。如再加熱則絮狀物可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶於強酸和強鹼中，這種現象稱為蛋白質的凝固作用(protein coagulation)。
（四）蛋白質的紫外吸收
蛋白質在280nm波長處有特徵性的紫外吸收，可作蛋白質定量測定。
（五）蛋白質的呈色反應
⒈茚三酮反應(ninhydrin reaction) 蛋白質經水解後產生的氨基酸也可發生茚三酮反應，詳見本章第一節。
⒉雙縮脲反應(biuret reaction) 蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀鹼溶液中與硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色，稱為雙縮脲反應。氨基酸不出現此反應。
二、蛋白質的分離和純化
（一） 透析及超濾法 （二）丙酮沉澱、鹽析及免疫沉澱（三）電泳（四） 層析（五） 分子篩（六） 超速離心
小 結 Summary
蛋白質是重要的生物大分子，在體內分布廣泛，含量豐富，種類繁多。每一種蛋白質都有其特定的空間構象和生物學功能。
組成蛋白質的基本單位為L-α-氨基酸，共有20種，可分為非極性疏水性氨基酸、極性中性氨基酸、酸性氨基酸和鹼性氨基酸四類。氨基酸屬於兩性電解質，在溶液的pH等於其pI時，氨基酸呈兼性離子。氨基酸可通過肽鍵相連而成肽。小於10個氨基酸組成的肽稱為寡肽，大於10個則稱為多肽。體內存在許多如GSH、促甲狀腺釋放激素和神經肽等重要的生物活性肽。
復雜的蛋白質結構可分成一級、二級、三級和四級結構四個層次。蛋白質一級結構是指蛋白質分子中氨基酸自N端至C端的排列順序，即氨基酸序列，其連接鍵為肽鍵，還包括二硫鍵的位置。形成肽鍵的6個原子處於同一平面，構成了所謂的肽單元。二級結構是指蛋白質主鏈局部的空間結構，不涉及氨基酸殘基側鏈構象。主要為α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規捲曲，以氫鍵維持其穩定性。在蛋白質分子中，空間上相互鄰近的二個或三個具有二級結構的肽段，完成特定的生物學功能，稱之為模體。三級結構是指多肽鏈主鏈和側鏈的全部原子的空間排布位置。三級結構的形成和穩定主要靠次級鍵。一些蛋白質的三級結構可形成1個或數個球狀或纖維狀的區域，各行其功能，稱為結構域。四級結構是指蛋白質亞基之間的締合，也主要靠次級鍵維系。根據蛋白質的形狀，可分成球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。根據組成成分，還可分成單純蛋白質和結合蛋白質，前者僅含有氨基酸，後者除氨基酸外，還含有非蛋白質的輔基成分。
⑹ 蛋白質具有兩性性質主要原因是
蛋白質的一級結構是由許多氨基酸構成的。氨基酸既有鹼性基團（-NH2），也有酸性基團（-COOH），因此氨基酸是兩性的。而不同氨基酸通過醯胺鍵（肽鍵）連接而成的蛋白質也必然會有兩性解離。
每一種蛋白質都有一個「等電點」。等電點是一個pH值，其意義是，當蛋白質處於該pH值的水溶液中，蛋白質本身恰好不帶電荷，即此pH時蛋白質中-COOH的H+恰好全部給了-NH2。而當溶液pH高於等電點時，蛋白質將釋放質子，自身帶負電荷，即發生酸式電離；當溶液pH低於等電點時，蛋白質將結合質子，自身帶正電荷，即發生鹼式電離。
⑺ 為啥蛋白質具有兩性
蛋白質是含有-COOH所以具有酸性，還具有-NH2，所以具有鹼性。
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