酶算什么生物

‘壹’ 酶是什么

酶（enzyme），早期是指in yeast 在酵母中的意思，指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。

‘贰’ 生物化学名词解释酶

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。

酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。

‘叁’ 酶是由活细胞产生的具有什么功能的大分子物质

1、酶是活细胞产生的具有催化功能的大分子物质。
2、酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化剂，它能够加快生化反应的速度，但是不改变反应的方向和产物。也就是说酶只能用于改变各类生化反应的速度，但并不是生化反应本身。酶是一种由氨基酸组成的具有特殊生物活性的物质，它存在于所有活的动植物体内，是维持机体正常功能，消化食物，修复组织等生命活动的一种必需物质。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酶为中心的活动结果。酶催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酶，生化反应将无法进行，五大营养素（碳水化合物、类脂质、蛋白质、维生素、矿物质）都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。因此，酶对生命的重要性不言而喻，甚至很多人将它称为“活着的物质”，“掌握所有生命活动的物质”。
3、酶是一种有机的胶状物质，主要由蛋白质组成，对于生物化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用。

‘肆’ 生物学的，酶是什么

亲，酶是具有生物催化功能的高分子物质，是维持身体正常功能，促进新陈代谢，进行组织修复等所必需的生命元素。

‘伍’ 什么是酶酶的生物学特点酶在生命过程和工农业生产中的作用

酶的定义：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
特点：具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行． 酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一． 酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用． 人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界。
在工农业中也起到了很大的作用：如啤酒的发酵，乙醇汽油等生产都离不开，

‘陆’ 酶是什么

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

(6)酶算什么生物扩展阅读

结构特性

生物酶是具有催化功能的蛋白质。像其他蛋白质一样，酶分子由氨基酸长链组成。其中一部分链成螺旋状，一部分成折叠的薄片结构，而这两部分由不折叠的氨基酸链连接起来，

而使整个酶分子成为特定的三维结构。生物酶是从生物体中产生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：高效性：用酶作催化剂，酶的催化效率是一般无机催化剂的10^7~10^13倍。

专一性：一种酶只能催化一类物质的化学反应，即酶是仅能促进特定化合物、特定化学键、特定化学变化的催化剂。

‘柒’ 酶是属于化学的概念还是生物的呢

生物化学概念。
解释：由于酶开始都是从生物体内提取出来的，属于生物催化剂，当然为生物学概念。后来，生物学的发展和其他学科相互渗透、交叉联系的越来越紧密，发展出了很多新的学科，所以酶是个生物化学的概念。

‘捌’ 酶是不是微生物

不是 酶是蛋白质 不是活的微生物 高温灭活是因为结构破坏了 不是死了

‘玖’ 酶是什么产生的具有催化功能的什么

酶,又称为酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化剂.绝大多数的酶都是蛋白质.人们已经发现两类生物催化剂：普通酶(Enzyme)是有活细胞合成的、对其特异底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特异催化作用的核酸,是近年来发现的一类新的生物催化剂,其作用主要是参与RNA的剪接.

即指酶,一类由生物体产生的具有高效和专一催化功能的蛋白质.酶催化剂和活细胞催化剂均可称为生物催化剂.在生物体内,酶参与催化几乎所有的物质转化过程,与生命活动有密切关系；在体外,也可作为催化剂进行工业生产.酶有很高的催化效率,在温和条件下（室温、常压、中性）极为有效,其催化效率为一般非生物催化剂的109～1012倍.酶催化剂选择性（又称作用专一性）极高,即一种酶通常只能催化一种或一类反应,而且只能催化一种或一类反应物(又称底物)的转化,包括立体化学构造上的选择性.与活细胞催化剂相比,它的催化作用专一,无副反应,便于过程的控制和分离.

人类自从创造酿酒、制饴、做酱等工艺时起,即对生物催化作用有了初步认识.1897年德国E.布赫纳在对发酵过程进行的研究中,发现酵母的无细胞抽提液(即萃取液)也能引起发酵,这就为酶的分离纯化与研究提供了可能.1926年脲酶首次被结晶出来,并证明为蛋白质；以后又用各种方法制备和研究了上百种酶,证实了酶都是蛋白质；都是由氨基酸按一定顺序结合构成的大分子；在生理环境中,酶分子中的原子分别处于一定的空间位置上,形成特定的构象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）转化的酶催化反应中,酶的结构中通常含有金属中心.例如过氧化氢分解酶含铁；递送磷的酶含镁；能分解二氧化碳的酶含铬.酶中的金属元素之间形成一个较小区域的活性构造,固定在一个庞大的蛋白质分子上,分子量可高达数百万,如固氮酶中含有的铁钼蛋白,分子量约27～30万,每个分子系由一个钼原子、20个铁原子、20个半胱氨酸分子及15个不稳定的硫原子所组成.有相当数量的酶是以复合蛋白质的形式存在的,即除去蛋白质成分外,还含有其他的辅因子,如金属离子、某些维生素及其衍生物等小分子物质,这些辅因子是酶表现活性所必需的.与蛋白质部分结合较紧的称辅基,结合较松的称辅酶.前者如过氧化氢酶中的铁卟啉；后者如一些脱氢酶中的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有辅因子的复合蛋白质称全酶,除去辅因子的称酶蛋白.酶蛋白与许多蛋白不同之处为酶蛋白都具有一个与催化有关的特定区域,其中包括与催化过程有关的催化基团,以及与底物结合有关的结合基团.高温、强酸、强碱能破坏酶蛋白的空间结构而使其失去活性.酶的催化能力称为酶的活力.1961年国际生物化学联合会酶学委员会规定：在一分钟内催化一微摩尔底物发生反应所需的酶量为一个酶单位,以 U表示.而以每毫克蛋白质所含的酶单位数称为比活力.1972年,国际纯粹化学和应用化学联合会(IUPAC)与国际生物化学联合会建议采用“酶活力”来代替“酶单位”,即每秒钟转化一摩尔底物所需的酶活力为一个 Katal,简称Kat.1Kat=6×107U.影响酶活力的因素很多,如温度、pH值、反应物系的浓度及有关抑制剂等（见酶动力学）.

‘拾’ 生物酶是什么

生物酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，大部分为蛋白质，也有极少部分为RNA。

酶可分为四级结构：

一级结构是氨基酸的排列顺序；二级结构是肽链的平面空间构象；三级结构是肽链的立体空间构象；四级结构是肽链以非共价键相互结合成为完整的蛋白质分子。真正起决定作用的是酶的一级结构，它的改变将改变酶的性质(失活或变性)。

酶的作用机理比较被认同的是Koshland的“诱导契合”学说，其主要内容是：当底物结合到酶的活性部位时，酶的构象有一个改变。

催化基团的正确定向对于催化作用是必要的。底物诱导酶蛋白构象的变化，导致催化基团的正确定位与底物结合到酶的活性部位上去，重金属离子会与活性部位结合使酶失活。

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蛋白酶的分类：

按蛋白酶水解蛋白质的方式可分为以下几种。

（1）切开蛋白质分子内部肽键，生成相对分子质量较小的多肽类，这类酶一般叫内肽酶；

（2）切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的肽键，而游离出氨基酸，这类酶叫外肽酶。作用于氨基末端的称为氨肽酶，作用于羧基末端的称为羧肽酶；

（3）水解蛋白质或多肽的脂键；

（4）水解蛋白质或多肽的酰氨键。

按酶的来源可以分为动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。

微生物蛋白酶又可分为细菌蛋白酶、霉菌蛋白酶、酵母蛋白酶和放线菌蛋白酶。

按蛋白酶作用的最适 pH 可以分为 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的碱性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。

为了方便起见，微生物蛋白酶常用这种分类方法；根据蛋白酶的活性中心和最适反应 pH 可以分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和活性中心有两个羧基的酸性蛋白酶。